Traducido por el equipo de SOTT.net

Investigadores del Instituto Max Planck y de la Universidad Philipps de Marburgo han descubierto la primera estructura fractal a escala molecular.
fractal Synechococcus elongatus
© Max Planck Institute/HochbergIlustración de la enzima citrato sintasa ensamblándose en estructuras fractales triangulares. Se sabía que los patrones fractales sólo existían a escala macroscópica. Esta es la primera vez que se identifican en el mundo microscópico.

Un fractal es un patrón geométrico que tiende a repetirse independientemente de la escala
a la que se observe. La compleja forma de un fractal suele dar la impresión de la repetición infinita de un patrón.

Las hojas de helecho, las piñas de pino, el brócoli romanesco y las hojas de las suculentas son ejemplos de fractales. Sin embargo, todos estos fractales identificados anteriormente existen a nivel macroscópico.

Esta es la primera vez que los investigadores encuentran un fractal molecular en la citrato sintasa, una enzima de la cianobacteria Synechococcus elongatus.

"Tropezamos con esta estructura completamente por accidente y casi no podíamos creer lo que veíamos cuando tomamos imágenes de ella por primera vez con un microscopio electrónico", declaró Franziska Sendker, investigadora principal y científica del Instituto Max Planck de Biología Terrestre.

La molécula fractal apareció de forma inesperada

Durante su estudio, los investigadores observaron que la citrato sintasa adoptaba espontáneamente la forma del triángulo de Sierpiński, un conocido patrón fractal.

El triángulo de Sierpiński se forma recortando repetidamente triángulos equiláteros más pequeños a partir de un triángulo equilátero grande. La remoción continua e infinita de triángulos más pequeños produce una forma geométrica que comprende un número infinito de triángulos más pequeños.
Sierpiński triangle
© Saperaud, Wereon/Wikimedia CommonsLa evolución del triángulo de Sierpiński.
Los autores del estudio estaban ocupados observando proteínas en diferentes tipos de cianobacterias con un microscopio electrónico. Fue entonces cuando se dieron cuenta de que la citrato sintasa se autoensamblaba formando hermosos triángulos con huecos triangulares en su interior.

"Informamos del descubrimiento de una proteína natural, la citrato sintasa, capaz de formar triángulos de Sierpiński en solución acuosa diluida a temperatura ambiente", señalan los investigadores.

El patrón apareció de repente y desapareció inmediatamente en todas las bacterias excepto en una, S. elongatus.

Fue un hallazgo inesperado porque ninguna otra enzima o proteína bacteriana conocida demuestra tal comportamiento.

"Apareció de repente y desapareció casi de inmediato en varias versiones diferentes de bacterias, y sólo se mantuvo en esta cianobacteria, lo que hace que su descubrimiento sea casi más extraño, porque nuestras posibilidades de encontrarlo eran prácticamente nulas", explica Georg Hochberg, autor principal del estudio, a New Scientist.

Características peculiares de la primera molécula fractal

La compleja geometría de los fractales, sobre todo a escala molecular, dificulta su estudio.

Por ejemplo, "las técnicas de promediado de imágenes no dejaban de confundirse por el hecho de que los triángulos más pequeños pueden ser subestructuras de triángulos más grandes", explica Jan Schuller, uno de los investigadores y experto en biología estructural de la Universidad de Marburgo.

Durante el estudio, incluso "el algoritmo seguía fijándose en estos triángulos más pequeños en lugar de ver las estructuras mayores de las que formaban parte", añadió Schuller. Sin embargo, gracias a la microscopía electrónica, los investigadores pudieron estudiar por fin la estructura fractal.

La observación reveló que el ensamblaje de la proteína fractal es diferente del ensamblaje de las proteínas normales. Por lo general, todas las cadenas proteicas siguen la misma disposición en un ensamblaje proteico regular.

En cambio, la formación del triángulo de Sierpiński introdujo una asimetría inusual en la citrato sintasa. Los grandes huecos triangulares hicieron que las cadenas proteicas fractales se dispusieran en diferentes posiciones.

Sin embargo, ¿cuál es el efecto de esta geometría en la bacteria? Para encontrar la respuesta a esta pregunta, los investigadores cultivaron células de S. elongatus tras bloquear el ensamblaje de la citrato sintasa. Curiosamente, las células crecieron normalmente sin mostrar ningún cambio.

¿Significa eso que las moléculas fractales sólo producen patrones bellos y complejos, y que no tienen ningún papel en la biología o la evolución?

Bueno, es demasiado pronto para afirmarlo, pero es de esperar que futuros estudios arrojen más luz sobre el papel que desempeñan estas estructuras en la naturaleza.

El estudio se ha publicado en la revista Nature.